Huseby kollegoineen aloitti Tau-aggregaatin kaksivaiheisella perusmallilla. Vaihe yksi koostuu kahdesta tau proteiinit hitaasti sitovat yhteen, ja vaihe kaksi aiheutuu ylimääräisiä tau molekyylit kiinnittyvät kaksi proteiineja.
tutkijat laajennettu perusmalli sisältää muita tapoja, joilla tau fibrillien käyttäytyä. Tutkijat ovat aiemmin kuvattu fibrillien kuin ”kiemurat uudenkaupungin.”
muutettu malli ennusti tau-proteiinin hajoavan useisiin lyhyisiin fibrilleihin., Tutkijat kuitenkin tiesivät, että mikroskoopin alla tau tangles paljastaa pitkiä fibrillejä, ei lyhyitä.
joten yrittäessään selittää eroa mallin ennustaman ja mikroskooppisen todellisuuden välillä tutkijat pohtivat, liittyivätkö lyhyemmät fibrillit yhteen muodostaen pitkiä fibrillejä, samalla tavalla kuin hiustenpidennykset.
lisäkokeet, joissa tutkijat leimasivat tau fibrillit fluoresoivilla väreillä, paljastivat, että todellakin pitkät fibrillit koostuivat lyhyemmistä, erivärisistä fibrilleistä, jotka olivat liittyneet päihin.,
tekijöiden tietoon nämä havainnot osoittavat ensimmäistä kertaa, että tau fibrillit voivat kasvaa kooltaan lisäämällä enemmän kuin vain yhden proteiinin kerrallaan. Sen sijaan lyhyemmät fibrillit voivat kiinnittyä toisiinsa, jolloin fibriili venyy nopeammin.
tutkimuskollega Kuret kertoo, että löydökset saattavat valottaa sitä, miten tau tangles-ja epäsuorasti itse tauti — voi levitä solusta toiseen. Kun pitkä fibril ”hajoaa pieniksi palasiksi, ne voivat hajaantua, mikä helpottaa niiden liikkumista solusta soluun”, hän sanoo.,
Lisäksi, sanovat tutkijat tulokset auttavat selventämään, miten tau fibrillien voi kasvaa satoja nanometriä pitkä. Tällainen tieto voi myös johtaa uuteen huumausaineluokkaan, mikä voisi estää tau: ta kasautumasta yhteen.
tulevaisuudessa tutkijat aikovat muuttaa malliaan vastaamaan niitä monia vivahteita, jotka tekevät tau-proteiinista niin monimutkaisen. Esimerkiksi tässä koesarjassa käytettiin vain yhtä tau-tyyppiä, mutta proteiinin isoformeja on kuusi. Myös kemialliset prosessit, kuten fosforylaatio, voivat edelleen muuttaa proteiinin rakennetta.