Huseby et ses collègues ont commencé avec un modèle de base en deux étapes d’agrégation tau. La première étape consiste en deux protéines tau qui se lient lentement ensemble, et la deuxième étape implique des molécules Tau supplémentaires qui se fixent aux deux protéines.
Les chercheurs ont élargi ce modèle de base pour inclure d’autres façons dont les fibrilles tau se comportent. Les scientifiques ont déjà décrit les fibrilles comme » les enchevêtrements démêlés. »
le modèle modifié prévoyait que la protéine tau se décomposerait en plusieurs fibrilles courtes., Cependant, les chercheurs savaient qu’au microscope, les enchevêtrements de tau révèlent de longues fibrilles, pas des fibrilles courtes.
alors, dans une tentative d’expliquer l’écart entre ce que le modèle prédit et la réalité microscopique, les chercheurs se sont demandé si les fibrilles plus courtes s’assemblaient pour former de longues fibrilles, de la même manière que les extensions de cheveux.
D’autres expériences dans lesquelles les scientifiques ont marqué des fibrilles tau avec des couleurs fluorescentes ont révélé qu’en effet, les fibrilles longues étaient constituées de fibrilles plus courtes, de couleurs différentes, qui s’étaient jointes aux extrémités.,
à la connaissance des auteurs, ces résultats montrent pour la première fois que les fibrilles tau peuvent grossir en ajoutant plus qu’une seule protéine à la fois. Au contraire, des fibrilles plus courtes peuvent s’attacher les unes aux autres, allongeant une fibrille plus rapidement.
Kuret, co-auteur de l’étude, explique que les résultats pourraient éclairer la façon dont les enchevêtrements de tau — et implicitement la maladie elle — même-peuvent se propager d’une cellule à une autre. Une fois qu’une longue fibrille est » brisée en petits morceaux, ceux-ci peuvent se diffuser, facilitant leur mouvement d’une cellule à l’autre”, dit-il.,
en outre, disent les chercheurs, les résultats aident à élucider comment les fibrilles tau peuvent atteindre des centaines de nanomètres de long. En outre, de telles connaissances peuvent conduire à une nouvelle classe de médicaments, ce qui pourrait empêcher le tau de s’agréger.
à l’avenir, les scientifiques prévoient de modifier leur modèle pour tenir compte des nombreuses nuances qui rendent la protéine tau si complexe. Par exemple, cette série d’expériences n’a utilisé qu’un seul type de tau, mais il existe six isoformes de la protéine. En outre, les processus chimiques, tels que la phosphorylation, peuvent modifier davantage la structure de la protéine.