Was Ist ein Prion?

Susan Lindquist ist Forscherin am Howard Hughes Medical Institute in der Abteilung für Molekulargenetik und Zellbiologie der University of Chicago. Sie antwortet:

„Prion“ ist ein Begriff, der zuerst verwendet wird, um den mysteriösen Infektionserreger zu beschreiben, der für mehrere neurodegenerative Erkrankungen bei Säugetieren verantwortlich ist, einschließlich der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD) beim Menschen., Das Wort selbst leitet sich von „proteinhaltigen infektiösen Partikeln“ ab; Es bezieht sich auf die anfänglich ketzerische Hypothese, dass das infektiöse Agens, das diese Krankheiten verursacht, nur aus Protein ohne Nukleinsäuregenom besteht. (Alle bisher bekannten Krankheitserreger, wie Bakterien und Viren, enthalten Nukleinsäuren, die es ihnen ermöglichen, sich zu vermehren.) Die Prionenhypothese erklärte, warum das mysteriöse infektiöse Agens gegen ultraviolette Strahlung resistent ist, die Nukleinsäuren abbaut, aber anfällig für Substanzen ist, die Proteine stören.,

“ Ein großer Durchbruch trat auf, als Forscher entdeckten, dass das infektiöse Agens hauptsächlich aus einem Protein besteht, das in den Membranen normaler Zellen vorkommt, aber in diesem Fall hat das Protein eine veränderte Form oder Konformation. Einige Wissenschaftler stellten die Hypothese auf, dass das verzerrte Protein an andere Proteine desselben Typs binden und sie dazu veranlassen könnte, auch ihre Konformation zu ändern, wodurch eine Kettenreaktion entsteht, die die Krankheit ausbreitet und neues infektiöses Material erzeugt., Seitdem wurde das Gen für dieses Protein erfolgreich geklont, und Studien mit transgenen Mäusen haben die Prionenhypothese gestützt. Die Beweise zur Unterstützung der Hypothese sind jetzt sehr stark, wenn auch nicht unbestreitbar.

“ Die Forschung an Prionenkrankheiten hat sich in letzter Zeit aus mehreren Gründen beschleunigt. Erstens haben die zunehmenden experimentellen Beweise großes Interesse an einer scheinbar völlig neuen Art von Krankheitsmechanismus geweckt., Zweitens hat die Demonstration, dass Prionen für die „Rinderwahnsinn“ – Krankheit (Bovine spongiforme Enzephalopathie) verantwortlich sind, die eine große Anzahl von Rindern in Großbritannien infiziert und die Öffentlichkeit in Panik versetzt hat, der Suche nach einer Heilung neue Dringlichkeit verliehen-zumal die Entdeckung, dass infizierte Kühe für mehrere neue Fälle von CJD beim Menschen verantwortlich sein könnten. Schließlich haben ich und meine Kollegen kürzlich festgestellt, dass ein Phänomen ähnlich einer Prioneninfektion in Hefe existiert.,

„Im Falle von Hefe beinhaltet das Phänomen die Weitergabe eines bestimmten genetischen Merkmals von Mutterzellen zu Tochterzellen und nicht die Übertragung eines Infektionserregers von einem Individuum auf ein anderes. Diese genetischen Merkmale waren seit vielen Jahren bekannt, aber ihre verwirrenden Vererbungsmuster (zum Beispiel können sie durch das Zytoplasma einer Zelle und nicht durch den Kern, in dem sich die DNA befindet, weitergegeben werden) waren der Erklärung entgangen. Wir wissen jetzt, dass das genetische Merkmal von Proteinen übertragen wird, die im Kern kodiert sind, aber ihre Konformation im Zytoplasma verändern können., Sobald diese Änderung eingetreten ist, induzieren die rekonfigurierten Proteine auch andere neu hergestellte Proteine desselben Typs, um ihre Konformation zu ändern. Die molekulargenetische Forschung an Hefe sollte die Lösung grundlegender Fragen zur Funktionsweise von Proteinfaltungskettenreaktionen beschleunigen. Und noch wichtiger ist, dass der Prionenmechanismus unter Lebewesen allgegenwärtig ist und für viele andere Phänomene als neurodegenerative Erkrankungen wie CJD verantwortlich sein kann.,“

Mark Rogers vom Department of Zoology and the Biotechnology Centre des University College Dublin fügt einige weitere Informationen hinzu:

“ Der Begriff ‚Prion‘ wurde 1982 von Stanley B. Prusiner von der University of California School of Medicine in San Francisco geprägt, um das infektiöse Agens, das Scrapie bei Schafen verursacht, die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD) beim Menschen und die spongiforme Rinderenzephalopathie (BSE) bei Rindern von anderen, typischeren Infektionserregern zu unterscheiden., Die Prionenhypothese postuliert, dass diese Krankheiten nicht durch ein herkömmliches Virus oder Bakterium verursacht werden, sondern durch ein Protein, das eine abnormale Form angenommen hat.

“ Der Prozess, durch den diese Veränderung eintritt, ist nicht klar und es ist viel Arbeit im Gange, um die Struktur des Prionenproteins sowohl in seiner normalen als auch in seiner aberranten Form festzustellen. Kürzlich haben Wissenschaftler ein molekulares Modell beider Varianten entwickelt und Artikel veröffentlicht, die die Struktur von Prionproteinen beschreiben (wie sie von E. coli-Bakterien hergestellt werden, die durch rekombinante DNA-Techniken verändert wurden)., Weitere Arbeiten mit Magnetresonanztomographie und Röntgenkristallographie sollten uns helfen, die wichtigsten Strukturelemente zu verstehen, die es dem Prion ermöglichen, die normale zelluläre Form in die krankheitsproduzierende Variante zu kooptieren. Es ist wahrscheinlich, dass andere zelluläre Komponenten diesen Prozess unterstützen, daher ist auch die Arbeit am Verständnis der Zellbiologie beider Formen des Proteins von entscheidender Bedeutung.,“

Shaun Heaphy in der Abteilung für Mikrobiologie und Immunologie der Leicester University gibt diesen Überblick:

„Eine Reihe tödlicher neurodegenerativer Erkrankungen beim Menschen-wie die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD), kuru und Gerstmann-Str¿ussler-Scheinker-Krankheit (GSS) – werden vermutlich durch ein infektiöses Agens verursacht, das als Prion bekannt ist. Prionen verursachen auch Krankheiten bei einer Vielzahl anderer Tiere, einschließlich Scrapie bei Schafen und Bovine spongiforme Enzephalopathie (BSE) bei Kühen. Gemeinsam sind diese Krankheiten als übertragbare spongiforme Enzephalopathien bekannt.,

“ Die Ursache von CJD war seit vielen Jahren unbekannt; Es trat scheinbar zufällig bei einer sehr geringen Inzidenz auf. In den 1950er Jahren wurde eine epidemische übertragbare Krankheit namens Kuru, ähnlich wie CJD, im Vorderstamm von Papua-Neuguinea identifiziert. Die Übertragung der Krankheit erfolgte während eines rituellen Begräbnisprozesses, bei dem das Gehirn eines toten Stammesmitglieds aus dem Schädel entfernt, gekocht und gegessen wurde., Wissenschaftliche Analysen des Gehirns von Menschen, die an CJD oder Kuru gestorben waren, zeigten, dass ihr Gehirngewebe spongiform aussah, dh es gab Löcher, in denen sich Zellen befinden sollten, was auf eine Enzephalopathie oder eine Verringerung der Anzahl der Gehirnzellen hindeutet.

D. Carleton Gajdusek, die an den US National Institutes of Health arbeitete, zeigte, dass Extrakte von Gehirnzellen von Menschen, die an CJD oder Kuru gestorben waren, eine ähnliche Krankheit verursachen konnten, wenn sie in das Gehirn von Schimpansen geimpft wurden. Diese Experimente deuteten offensichtlich auf das Vorhandensein eines Infektionserregers hin., Diese Schlussfolgerung wurde durch die unbeabsichtigte Übertragung von CJD auf Patienten bestätigt, die sich verschiedenen medizinischen Behandlungen unterziehen, wie Hornhauttransplantationen und humane Wachstumshormontherapie.

“ Verwirrend erkannten die Forscher auch, dass einige Prionenkrankheiten wie GSS vererbt wurden. Das Vererbungsmuster wurde als autosomal und dominant erkannt, was bedeutet, dass, wenn ein Elternteil GSS entwickelte, es eine 50-prozentige Chance gab, dass ein Kind beiderlei Geschlechts auch die Krankheit entwickeln würde., Jede Erklärung für die Ursache einer Prionenkrankheit muss daher zufällige, vererbte und übertragene Varianten der Krankheit berücksichtigen.

“ Obwohl es noch keine allgemein akzeptierte Erklärung für dieses Rätsel gibt, werden Fortschritte gemacht. Wir wissen jetzt, dass ein normales zelluläres Protein namens PrP ( für proteinhaltige Infektionskrankheiten), das in uns allen vorkommt, zentral an der Ausbreitung von Prionenkrankheiten beteiligt ist. Dieses protein besteht aus etwa 250 Aminosäuren.

“ Einige Forscher glauben,dass die Prionen gebildet werden, wenn PrP mit einer fremden pathogenen Nukleinsäure assoziiert., Dies wird als Virino-Hypothese bezeichnet. (Viren bestehen aus Proteinen und Nukleinsäuren, die vom Virusgenom spezifiziert werden. Ein Virino würde auch aus Proteinen und Nukleinsäuren bestehen, aber die Proteinkomponente wird durch das Wirtsgenom spezifiziert, nicht durch das Pathogengenom). Zur Unterstützung der Virino-Hypothese ist die Existenz von verschiedenen Stämmen von Prionen, die unterschiedliche Muster der Krankheit verursachen und Rasse wahr; die Existenz von Stämmen in Krankheitserregern ist in der Regel das Ergebnis von Änderungen in der Nukleinsäuresequenz des Infektionserregers., Wissenschaftler haben jedoch trotz intensiver Bemühungen in vielen Labors keine Nukleinsäure gefunden, die mit einem Prion assoziiert ist. Darüber hinaus scheinen Prionen auch nach der Exposition gegenüber Behandlungen, die Nukleinsäuren zerstören, infektiös zu bleiben.

“ Dieser Beweis hat zu der inzwischen weithin akzeptierten Prionentheorie geführt, die besagt, dass das zelluläre Protein PrP der einzige Erreger von Prionenkrankheiten ist; Es ist keine Nukleinsäure beteiligt. Die Theorie besagt, dass PrP normalerweise in einer stabilen Form (pN) ist, die keine Krankheit verursacht., Das Protein kann jedoch in eine abnormale Form (pD) umgedreht werden, die Krankheiten verursacht. pD ist ansteckend, weil es in einem exponentiellen Prozess pN zuordnen und in pD konvertieren kann-jede pD kann mehr pN in pD konvertieren.

„Prionen können übertragen werden, möglicherweise durch Essen und sicherlich durch Inokulation entweder direkt in das Gehirn oder in Haut und Muskelgewebe. Eine exponentielle Amplifikation des Prions (Umwandlung von pN in pD im Körper) würde dann zu einer Krankheit führen., Gelegentliche, sporadische Fälle von Prionenkrankheiten treten im mittleren oder hohen Alter auf, vermutlich weil es eine sehr kleine, aber reale Chance gibt, dass pN spontan zu pD kippen kann; Die kumulative Wahrscheinlichkeit eines solchen Flip wächst im Laufe der Jahre. Vererbte Fälle von CJD und GSS können aus Mutationen im PrP-Gen resultieren, was zu Veränderungen in der Aminosäuresequenz des PrP-Proteins führt. Diese Änderung würde die Wahrscheinlichkeit erhöhen, dass sich pN in pD umwandelt, so dass die Krankheit mit ziemlicher Sicherheit auftreten würde.,

“ Die physikalische Analyse der Struktur von PrP liefert einige direkte Beweise für die Existenz von zwei verschiedenen (normalen und aberranten) Formen. Kürzlich wurde die Struktur des Kernteils des PrP-Proteins durch Magnetresonanzbildanalyse bestimmt. Mutationen, die eine Prionenkrankheit verursachen, werden innerhalb oder neben wichtigen Strukturelementen im Protein gruppiert, so dass es leicht vorstellbar ist, dass Mutationen die Struktur von pN destabilisieren und dazu führen, dass sie sich in pD rekonfigurieren.

„Die Prionentheorie hat sich nicht als richtig erwiesen, aber viele Beweise stützen sie jetzt., Wir wissen noch nicht, warum die pD-Struktur eines Prions zu einer Neurodegeneration führen würde, aber wir wissen, dass sich Prionenprotein im Gehirngewebe ansammelt. Ein Teil des Prionproteins kann Apoptose oder programmierten Zelltod verursachen; Vielleicht erklärt dieser Mechanismus das Muster der Krankheit.

“ Prionen faszinieren Wissenschaftler schon lange wegen ihrer ungewöhnlichen Eigenschaften. In letzter Zeit hat sich auch die breite Öffentlichkeit für sie interessiert, weil die BSE-Epidemie, die dramatischer als Rinderwahnsinn bekannt ist., Hunderttausende infizierter Tiere wurden in den letzten 10 Jahren von Europäern und insbesondere von Briten gefressen. Die neueste Forschung legt nahe, dass das infizierte Fleisch eine Bedrohung für die menschliche Gesundheit darstellen kann, aber die Bedeutung dieser Bedrohung kann seit Jahren nicht offensichtlich werden. Obwohl es allgemein als britisches Problem angesehen wird, ist BSE mit ziemlicher Sicherheit eine natürliche Rinderkrankheit, so dass es zweifellos auch in anderen Ländern vorkommt. Die normale Inzidenz von BSE ist jedoch verschwindend gering. Das US-Landwirtschaftsministerium behauptet, dass BSE bei keinem US-Rind identifiziert wurde.,

Leave a Comment