Protein struktur og funksjon
Proteiner er byggesteinene i celle strukturer og motorer av cellulære aktiviteter. De er modulbasert i naturen, og deres interaksjoner med andre molekyler i cellen stole på tilstedeværelse av spesifikke funksjonelle domener. Nøyaktig form av domenet, som følge av tilstedeværelsen av ikke covalent båndene mellom rester i et polypeptid-kjeden bestemmer om funksjonen., Den best kjente eksempel på form-funksjon forhold er «nøkkel og lås» teori enzymatisk funksjon. Endring av enzymatisk lomme, på grunn av mutasjon eller endring av en aminosyre rester endrer tilhørighet og/eller spesifisitet av enzymet. Kort sagt, er det bedre plass mellom to molekyler, jo bedre det fungerer, jo mer obligasjoner kan gjøres, jo raskere signalet kan passere, eller de sterkere to molekyler koble til (tror vedheft molekyler).
3D-konformasjon av protein avhenger av samspillet mellom aminosyrer i polypeptid-kjeden., Siden sekvensen av aminosyrer er betinget av den genetiske koden, i form av protein er kodet i DNA. Proteiner har fire nivåer i organisasjonen. Primær struktur refererer til lineær sekvens av aminosyrer som er forbundet med peptid obligasjoner. Sekundær struktur består av lokale pakking av polypeptid kjeden i α-helices og β-ark på grunn av hydrogen bindinger mellom peptid bond – sentral karbon ryggraden. Tertiær (3D) strukturen er en form som følge av folding av sekundære strukturer bestemmes av samspillet mellom siden kjeder av aminosyrer., Kvartær struktur beskriver arrangement av polypeptid kjeder i multi subunit arrangement.
Denne videoen viser den 4 nivåer av protein-strukturen.
Tilpasset fra RCSBProtein Data Bank under CC-BY-lisens
Alt som er nødvendig for å gi et protein unike formen og derfor en unik funksjon er «skrevet» i et fragment av DNA kalles et gen. Hver gang et gen er transkribert, enten over levetiden av cellen eller i en hvilken som helst celle som har det samme DNA, naturlig eller rekombinant, proteiner slå opp likt, og ta deres pre-programmert funksjon.,
Primær struktur av proteiner
Proteiner er de viktigste og mest allsidige klasse av makromolekyler i cellen. Rollene spilles av disse molekylene omfatte alt fra transport av næringsstoffer, catalyzing biokjemiske reaksjoner til å være strukturelle komponenter av celler eller molekylære motorer. Proteiner er lineære polymerer av aminosyrer forbundet med peptid obligasjoner. De er syntetisert fra malen strand av DNA og inneholder unike og spesifikke aminosyre sekvenser i en lineær form kjent som en primær struktur.,
Bare tyve aminosyrene er nødvendig og tilstrekkelig for å generere tusenvis av proteiner i en celle. Det betyr ikke at det er bare tjue aminosyrene. Dette er en vanlig misforståelse. Det finnes utallige aminosyrer som finnes i verden, men de er involvert i andre metabolske reaksjoner, men ikke protein syntese. Hvordan individuelle protein får sin identitet ligger i den bestilte kombinasjon av aminosyrer, som avgjør alle dens egenskaper.
aminosyrer som er koblet sammen med et peptid bond er kalt et polypeptid-kjeden., Den polypeptid-kjeden består av en sekvens av aminosyrer diktert av genet. En sekvens av aminosyrer kjeder gir mangfold er viktig for å møte krav til livet. Bevaring av spesielle protein sekvenser er så viktig at cellen har regulatoriske mekanismer på plass for å sikre at bare perfekt proteiner er produsert. Hver enkelt sekvens har en unik rekkefølge som gir en veldig unik funksjon. Hvis du var å endre en enkelt arrangement av kjede, så denne kjeden, ville ha en helt annen funksjon., Protein-funksjonen kan settes på spill eller forsvinner helt hvis sekvensen er ute av drift. Men ikke alle mutasjoner eller protein modifikasjoner føre til katastrofale konsekvenser. Noen av dem gjør celle-og organisme bedre tilpasset miljøpåvirkninger, en prosess du vet som evolusjon.
Egenskaper til aminosyrer og deres side kjede forskjeller
aminosyrer har samme base struktur, som er viktig for riktig kjemisk binding dannelse mellom tilstøtende molekyler. Hver aminosyre har en sentral karbon utpekt som α-karbon., De α-karbon alltid har følgende fire grupper som er knyttet til det:
- –NH2 en grunnleggende amino gruppen
- –COOH sure gruppe (kjent som en carboxyl gruppe)
- –H et hydrogenatom
- –R-en side-chain
-R symboliserer variabel side kjede, som er den eneste kjemiske gruppe som skiller seg blant alle de tjue aminosyrene. I hovedsak siden kjeden gjør aminosyre unik og kan bli sett på som sitt fingeravtrykk.,
Den viktigste egenskapen av aminosyrer som påvirker folding og senere funksjon av hele protein molekyl er deres kjent og forutsigbar samhandling med vann. Aminosyrer kan derfor deles inn i hydrofile og hydrofobe grupper. Hydrofobe, aka ikke-polar, aminosyrer har mettede hydrokarboner som sin side kjeder. Disse aminosyrene er alanin, valin, metionin, leucin og isoleucin og to aminosyrer med aromatiske ringer tryptofan og fenylalanin., Hydrofobe, ikke-polare aminosyrer spille en viktig rolle i protein folding fordi de har en tendens til å trekke sammen og klumpe seg borte fra vann. Disse aminosyrene danner vanligvis transmembrane domener og er funnet dypt begravet i den hydrofobe indre av de fleste globular proteiner.
Hydrofile aminosyrer kommuniserer lett med vann. Denne gruppen består av aminosyrer som ionize og blir elektrisk ladet (både negativt og positivt) ved dissosiasjon og aminosyrer som er polar, men ladet., Aminosyrer som har sidekjeder med en carboxyl gruppe i tillegg til carboxyl gruppe på α-karbon som brukes i dannelsen av peptid bond bære en negativ ladning. Disse restene er glutaminsyre og asparaginsyre – merke sine navn faktisk inneholder begrepet «syre» på grunn av tilstedeværelsen av TO carboxyl grupper.
sidekjeder av lysin, arginin og histidin har sterk grunnleggende grupper og er positivt ladet. Hydrofile aminosyrer som er polar men uncharged er asparagine, glutamin, serin, threonine og tyrosin., Hydrofile og belastet side kjeder av aminosyrer er synlige på overflaten av protein og er spesielt utbredt i enzymatisk lommer eller transport molekyler. Den eksponerte elektriske ladninger til å formidle natur og aktivitet av protein til andre molekyler, og fungere som magneter, tiltrekker lignende krefter til å samhandle.
Flere aminosyrer bidra til protein struktur på grunn av unike egenskaper som er karakteristiske for sine sidekjeder. Strukturen av proline er forskjellig fra andre aminosyrer i det faktum at dens side kjede er bundet nitrogen samt sentrale karbon., Denne aminosyren er kjemisk nonreactive (hydrofobe), men på grunn av sin fem-husket ringen, det forstyrrer geometrien av en folding av proteiner og forårsake brå skift for å konformasjon ved fysisk å innføre knekk og bøyer seg til et polypeptid-kjeden. Glysin er ingen side-kjeden i det hele tatt bare et sekund hydrogen atom festet til α-karbon. Ikke som viser sterk polar karakter eller electronegativity, det er vanligvis sett på steder hvor deler av polypeptid kjede svingen og kom tett på hverandre.
Cystein er en aminosyre som er kjent for stor grad påvirker protein-strukturen., Det har en sulfhydryl gruppen som er ansvarlig for dannelsen av disulfide obligasjoner som stabilisere tertiær struktur av proteiner og bidrar sterkt til å molekylære funksjoner som du vil lære senere i denne teksten.
sekundær struktur og alle sløyfer
Hvordan vet vi hva proteiner virkelig se ut når de blir kastet? Det er to metoder som lar oss glimt inn i protein struktur; X-ray diffraksjon og kjernemagnetisk resonans (NMR)., Røntgen diffraksjon metoden gir en tre – dimensjonal kontur kartet av elektroner i et protein crystal basert på hvordan x-stråler sprette når de passerer gjennom prøven. NMR måler avstanden mellom proteiner i mettet løsning og informasjon om grenser rom som brukes til å bestemme brett strukturer for hver protein. Disse to testene satt sammen hjelper oss å forstå hva de foldet form av et protein er.
form av et protein er utelukkende bestemt av aminosyresekvens i polypeptid-kjeden. Det er rett, det er akkurat som DNA, unik kode som gjør en unik design., Protein folding er et resultat av fysiske egenskaper til aminosyrer’ side kjeder og deres samspill med miljøet rundt dem. Proteiner kaste seg inn i den mest energi-effektive formen kalles naturlig tilstand i flere trinn eller nivåer i protein-strukturen.
Protein folding og arkitektur
Når de utsettes for forholdene i cytosol eller lumen på HAN, polypeptid kjeder anta lokalisert organisasjon kalt sekundær struktur som optimaliserer samspillet mellom siden kjeder av aminosyrer med hverandre og vann., Den polypeptid (backbone) kaster seg inn i spiraler og bånd av, henholdsvis, α-helices og β-ark. Både α – helix og β-sheet er segmenter av polypeptid som har en vanlig geometri og er spekket sammen med et mildt og ikke-så-slake svinger, og skilt med mindre organisert looper.
Alpha helix er en struktur som gir α-karbon med rotasjon gir gode vinkler, for dannelsen av sterkt hydrogenbinding og tett pakking av sidekjeder. Beta ark er flate strukturer som består av flere β-tråder som er bundet til de nærliggende β-tråder gjennom hydrogenbinding., I β-sheets, den polypeptid-kjeden kan kjøre i den samme (parallell), eller motsatt retning (anti-parallelle). Hydrogen obligasjoner er mer stabil når β-sheet har anti-parallell snarere enn parallelle. Parallelt ark har en tendens til å bli begravet inne i protein-strukturen. Den sekundære strukturer er koblet av ustrukturerte strekker seg forming flere løkker.
tertiær struktur av protein
Det er mange måter den sekundære strukturer kan pakke sammen til en stor 3D-gitter., Tertiær struktur av proteiner er en tre-dimensjonal kombinasjon av α-helices og β-ark som brett ved siden av hverandre som et resultat av noncovalent interaksjoner mellom aminosyrer’ side grupper og miljøet rundt ett polypeptid. På dette stadiet, proteiner start solidifying deres struktur av ytterligere obligasjoner som disulfide obligasjoner mellom to cysteines. Den viktigste funksjonen i universitets-strukturer er tilstedeværelsen av konserverte regioner med lignende funksjoner som er kjent som funksjonelle domener., Den tertiære strukturer er mindre stabile, og faktisk, de fleste av dem endre form i løpet av protein, ofte flere ganger. Conformational endringer i disse funksjonelle domener er grunnlag for protein funksjon. De kan være permanent i løpet av protein folding og modning eller reversible og tjene som en måte å regulere protein aktivitet på en reaksjon ved reaksjon skala. Protein-domener er regioner med lignende aktivitet. De trenger ikke nødvendigvis ha en bevart rekkefølge., For eksempel, en kinase domene, ansvarlig for feste av fosfat konsernet har en annen form og rekkefølge, avhengig av underlaget fosfat-gruppen er festet til. Sekundære strukturer danner domener trenger ikke å ligge i riktig rekkefølge i et polypeptid-kjeden. De kan også være deler av flere forskjellige polypeptides i tilfelle av multimeric proteiner.
Motiver er en undergruppe av funksjonelle domener som har evolusjonært bevart sekvenser, noe som gir dem, selvfølgelig, konservert form., Ett eksempel er kveilet-coil motiver er svært vanlig overbygg av to α-helices koblet opp for å danne den fibrøse konfigurasjon som er grunnlaget for stabil dimers. Vanligvis er det to identiske α-helices pakket rundt hverandre i en venstrehendt konformasjon og stabilisert av hydrofobe interaksjoner. Intermolecular ioniske bindinger mellom sidekjeder i en α-helix, 3.6 rester fra hverandre, gi den hydrofobe rester space for å samhandle med et lignende motiv på motstanderlaget protein.,
Kvartær struktur
Den kvartalsvise struktur er et resultat av en sammenstilling av to eller flere polypeptides inn i en funksjonell multimeric protein. Underenhetene er satt sammen av interaksjoner mellom domener eller regioner i protein og holdt sammen av hydrofobe interaksjoner (to våte speil) og disulfide obligasjoner., Hvis underenhetene er den samme strukturen er beskrevet med prefikset homo og hvis de er forskjellige med prefikset hetero (som i muskel glykogen phosphorylase homodimer eller som i heterotrimeric G proteiner)
Intracellulære prosesser som signaliserer avhenger av samspillet mellom molekyler. Jo bedre de molekylære plass mellom to molekyler, flere obligasjoner de kan danne, eller sterkere samhandling (affinitet mellom dem). Aminosyresekvens diktert av et gen, og i sin tur egenskaper til aminosyrer’ sidekjeder bestemme om form og i sin tur om interaksjoner.