Biologie für Majors II

Aminosäure abgeleitete Hormone und Polypeptidhormone sind nicht lipidabhängig (lipidlöslich) und können daher nicht durch die Plasmamembran von Zellen diffundieren. Lipidunlösliche Hormone binden über Hormonrezeptoren der Plasmamembran an Rezeptoren auf der äußeren Oberfläche der Plasmamembran., Im Gegensatz zu Steroidhormonen beeinflussen lipidunlösliche Hormone die Zielzelle nicht direkt, da sie nicht in die Zelle gelangen und direkt auf die DNA einwirken können. Die Bindung dieser Hormone an einen Zelloberflächenrezeptor führt zur Aktivierung eines Signalwegs; Dies löst intrazelluläre Aktivität aus und führt die spezifischen Wirkungen aus, die mit dem Hormon verbunden sind. Auf diese Weise passiert nichts die Zellmembran; Das Hormon, das an der Oberfläche bindet, bleibt an der Oberfläche der Zelle, während das intrazelluläre Produkt in der Zelle verbleibt., Das Hormon, das den Signalweg einleitet, wird als erster Bote bezeichnet, der einen zweiten Boten im Zytoplasma aktiviert, wie in Abbildung 1 dargestellt.

Abbildung 1. Die Aminosäure-abgeleiteten Hormone Epinephrin und Noradrenalin binden an beta-adrenerge Rezeptoren auf der Plasmamembran von Zellen. Die Hormonbindung an den Rezeptor aktiviert ein G-Protein, das wiederum Adenylylcyclase aktiviert und ATP in cAMP umwandelt. cAMP ist ein zweiter Bote, der eine zellspezifische Antwort vermittelt., Ein Enzym namens Phosphodiesterase bricht cAMP ab und beendet das Signal.

Ein sehr wichtiger zweiter Bote ist cyclic AMP (cAMP). Wenn ein Hormon an seinen Membranrezeptor bindet, wird ein G-Protein aktiviert, das mit dem Rezeptor assoziiert ist; G-Proteine sind Proteine, die von Rezeptoren getrennt sind, die in der Zellmembran gefunden werden. Wenn ein Hormon nicht an den Rezeptor gebunden ist, ist das G-Protein inaktiv und an Guanosindiphosphat oder BIP gebunden. Wenn ein Hormon an den Rezeptor bindet, wird das G-Protein durch Bindung von Guanosintriphosphat oder GTP anstelle von GDP aktiviert., Nach der Bindung wird GTP durch das G-Protein zu GDP hydrolysiert und wird inaktiv.

Das aktivierte G-Protein wiederum aktiviert ein membrangebundenes Enzym namens Adenylylcyclase. Adenylylcyclase katalysiert die Umwandlung von ATP in cAMP. cAMP wiederum aktiviert eine Gruppe von Proteinen, die Proteinkinasen genannt werden, die eine Phosphatgruppe von ATP in einem als Phosphorylierung bezeichneten Prozess auf ein Substratmolekül übertragen. Die Phosphorylierung eines Substratmoleküls verändert seine strukturelle Orientierung und aktiviert sie dadurch. Diese aktivierten Moleküle können dann Veränderungen in zellulären Prozessen vermitteln.,

Die Wirkung eines Hormons wird verstärkt, wenn der Signalweg fortschreitet. Die Bindung eines Hormons an einen einzelnen Rezeptor bewirkt die Aktivierung vieler G-Proteine, die Adenylylcyclase aktivieren. Jedes Molekül der Adenylylcyclase löst dann die Bildung vieler CAMP-Moleküle aus. Eine weitere Amplifikation erfolgt, da Proteinkinasen, sobald sie durch cAMP aktiviert sind, viele Reaktionen katalysieren können. Auf diese Weise kann eine kleine Menge Hormon die Bildung einer großen Menge zellulären Produkts auslösen. Um die Hormonaktivität zu stoppen, wird cAMP durch das zytoplasmatische Enzym Phosphodiesterase oder PDE deaktiviert., PDE ist immer in der Zelle vorhanden und baut Zellen ab, um die Hormonaktivität zu kontrollieren und die Überproduktion zellulärer Produkte zu verhindern.

Die spezifische Reaktion einer Zelle auf ein lipidunlösliches Hormon hängt von der Art der Rezeptoren ab, die auf der Zellmembran und den im Zellzytoplasma vorhandenen Substratmolekülen vorhanden sind. Zelluläre Reaktionen auf die Hormonbindung eines Rezeptors umfassen die Veränderung der Membranpermeabilität und der Stoffwechselwege, die Stimulierung der Synthese von Proteinen und Enzymen und die Aktivierung der Hormonfreisetzung.

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